蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白

定　价：¥138.00

作　者：	邵正中著；张俐娜，邵正中编
出版社：	化学工业出版社
丛编项：	《天然高分子基新材料》丛书
标　签：	农业/林业畜牧/狩猎/蚕/蜂

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ISBN：	9787122230164	出版时间：	2015-05-01	包装：	精装
开本：	16开	页数：	288	字数：

内容简介

《《天然高分子基新材料》丛书：蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白》为《天然高分子基新材料》丛书之一，从蚕和蜘蛛等产丝动物的生活习性出发，由浅入深地介绍了动物的吐丝过程及其内在机理，并以此为基础，从高分子科学的角度对多种动物丝蛋白的各等级结构特别是聚集态结构与其性能之间的关系进行了详尽的阐述。《《天然高分子基新材料》丛书：蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白》不仅涉及由蚕和蜘蛛等合成的天然丝蛋白，而且还包含了通过转基因工程得到的重组丝蛋白，其内容涵盖了各类动物丝和丝蛋白的基本结构和性能、丝蛋白等级结构的表征、动物丝的仿生制备和动物丝的理化特征等，并着重总结了丝蛋白这一非生理活性的天然蛋白质在制备非纤维状材料如薄膜、凝胶和微球等过程中的各种最新方法和技术，同时展望了其在多元化应用方面的可行性和优势。
　　《《天然高分子基新材料》丛书：蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白》不仅适合从事蛋白质材料及其相关领域的科技人员、教师和学生阅读，而且可以作为相应专业的本科生和研究生教材；并且，在一定程度上也可以作为对自然及其产物感兴趣的广大读者的科普读物。

作者简介

邵正中，复旦大学，博导，教育部“长江学者”特聘教授，国家杰出青年基金获得者，复旦大学教授，博士生导师。教育部“长江学者奖励计划”特聘教授，国家杰出青年基金获得者。1991 年毕业于复旦大学高分子化学与物理专业，获理学博士学位。后留校从事科研和教学工作（1996年至1998 年在丹麦Aarhus大学工作），1999年晋升为教授；现任上海市化学化工学会理事。在科研方面，着重从高分子科学的角度对蚕丝和蜘蛛丝及相应丝蛋白的结构和性能进行研究，已完成或正在负责包括国家自然科学基金委重点、面上项目在内的任务近 30项，取得突出成果。迄今在Nature，Nature Mater，Adv. Mater，Small，Advanced Functional Materials.等国际顶尖刊物上发表SCI 论文150余篇，相关工作被他引1200余次；获国家发明专利6项，公开7项；多次应邀在国际会议上作学术报告。2004 年获教育部自然科学奖一等奖（第一获奖人）；2006年获上海市自然科学“牡丹奖”； 2006年入选国家级“新世纪百千万人才工程”；2005年获国家杰出青年科学基金资助；2006年入选教育部“新世纪优秀人才支持计划 ”；2011 年获上海市自然科学奖一等奖（第一获奖人）。

图书目录

第1章绪论
1.1 动物丝与蛋白质材料
1.2 动物丝的生物学概述
1.2.1 蚕和蜘蛛的比较
1.2.2 蚕（丝）和蜘蛛（丝）的进化过程
1.2.3 蚕丝和蜘蛛丝在生物学意义上的基本功能
1.3 动物丝及丝蛋白的研究历史及进展
1.3.1 早期的研究
1.3.2 近期的研究进展
1.4 小结
参考文献

第2章蚕丝及丝蛋白
2.1 蚕的种类和家蚕的驯养
2.1.1 桑蚕
2.1.2 柞蚕
2.1.3 各种野蚕及转基因蚕
2.1.4 蚕的生命周期
2.2 组成蚕茧丝的蛋白质（氨基酸组成和一级结构）及其作用
2.2.1 丝素蛋白
2.2.2 丝胶蛋白
2.3 蚕的纺丝及蚕茧的形成
2.3.1 蚕丝腺体的生物学（解剖学）特征
2.3.2 蚕的纺丝特点
2.3.3 蚕纺丝的若干内外源性因素
2.4 小结
参考文献

第3章蜘蛛丝及丝蛋白
3.1 蜘蛛的种类及其生物学特征
3.1.1 蜘蛛的分类
3.1.2 织网蜘蛛
3.2 蜘蛛丝（蛋白）的种类及其作用
3.2.1 蜘蛛网
3.2.2 不同蜘蛛丝（蛋白）的基本性状和体内合成
3.2.3 大囊状腺体丝蛋白的氨基酸组成及其一、二级结构和功能
3.2.4 小囊状腺体丝蛋白的氨基酸组成及其一、二级结构和功能
3.2.5 鞭毛状腺体丝蛋白和聚集状腺体丝蛋白
3.2.6 其它各种蜘蛛丝蛋白
3.2.7 蜘蛛丝蛋白的氨基酸序列比较-保守性、差异性和同一性
3.3 多样化的纺器及纺丝特征
3.3.1 动物丝蛋白腺体及其纺器
3.3.2 动物丝形成（由丝蛋白水溶胶变成固状纤维）的机理
3.4 小结
参考文献

第4章动物丝及丝蛋白的研究方法
4.1 傅里叶转变红外光谱
4.2 拉曼光谱
4.3 核磁共振
4.4 X射线衍射和散射
4.5 圆二色谱和荧光光谱
4.6 流变学技术
4.7 热分析技术
4.8 透射电镜、扫描电镜和原子力显微镜（AFM）
4.9 其它测试和表征手段
4.1 0 小结
参考文献

第5章动物丝及丝蛋白的结构与性能
5.1 丝纤维的等级结构
5.1.1 丝纤维中丝蛋白分子链的二级结构
5.1.2 丝纤维中丝蛋白的聚集态结构及其取向
5.2 动物丝的力学性能
5.2.1 动物丝优异的综合力学性能
5.2.2 动物丝中蛋白质链结构和聚集态结构与其性能的关系
5.2.3 影响天然动物丝力学性能的因素
5.2.4 动物丝的特殊性能
5.3 丝蛋白分子链在非纤维材料中的结构
5.3.1 丝蛋白分子链构象及其聚集态结构
5.3.2 丝蛋白聚集态结构之间的相互转变
5.4 动物丝及丝蛋白的降解
5.4.1 光和射线降解
5.4.2 热降解
5.4.3 水解
5.4.4 生物降解
5.5 小结
参考文献

第6章动物丝蛋白的化学和基因重组模拟合成
6.1 化学模拟合成
6.1.1 N-羧基环内酸酐法
6.1.2 液相多肽合成法
6.2 生物（基因）合成
6.2.1 合成基因的构建策略
6.2.2 微生物合成
6.2.3 植物细胞中合成
6.2.4 哺乳动物细胞中合成
6.2.5 重组动物丝蛋白的性能
6.3 转基因蚕生产动物丝
6.3.1 蚕吐蜘蛛丝
6.3.2 其它转基因蚕及其丝纤维
6.4 小结
参考文献

第7章动物丝纤维的人工制备
7.1 纺丝原液的制备
7.1.1 天然丝蛋白和重组丝蛋白溶液
7.1.2 丝纤维的溶解和再生丝蛋白溶液
7.2 纺丝原液的性能
7.2.1 再生丝蛋白的分子量
7.2.2 再生丝蛋白在溶液中的聚集态结构及溶液的流变行为
7.3 人工纺丝及再生丝蛋白纤维的结构和性能
7.3.1 由再生丝蛋白自组装而制备的丝纤维
7.3.2 湿法纺丝
7.3.3 干法纺丝
7.3.4 静电纺丝
7.4 再生动物丝蛋白纤维的应用
7.4.1 常规的再生丝蛋白纤维
7.4.2 再生丝蛋白纳米纤维电纺膜
7.5 小结
参考文献

第8章非纤维状动物丝蛋白基材料
8.1 丝蛋白水溶液
8.1.1 制备和性能
8.1.2 特殊功能
8.2 丝蛋白膜状材料
8.2.1 丝蛋白膜的制备
8.2.2 丝蛋白膜的基本性能
8.2.3 丝蛋白膜的应用
8.3 丝蛋白微球
8.3.1 制备方法
8.3.2 丝蛋白微粒的结构和性能
8.3.3 丝蛋白微粒的应用
8.4 丝蛋白凝胶
8.4.1 制备方法
8.4.2 丝蛋白凝胶的结构和性能
8.4.3 丝蛋白凝胶的应用
8.5 丝蛋白支架（海绵）材料
8.5.1 制备方法
8.5.2 丝蛋白支架的结构与性能
8.5.3 丝蛋白支架的应用
8.6 展望
8.6.1 动物丝基复合材料
8.6.2 丝蛋白基光/电功能材料
8.6.3 丝蛋白诱导无机物矿化及作为杂化材料的模板
8.6.4 源于桑蚕丝蛋白的多肽及其功能化
8.6.5 仿生
参考文献